Comment les bactéries mangeuses de plastique fonctionnent-elles?

Les bouteilles en plastique que nous jetons aujourd'hui seront autour de des centaines d'années . C'est l'une des principales raisons pour lesquelles le problème croissant de la pollution plastique, qui a un effet mortel sur la vie marine est si grave.

Mais les scientifiques ont récemment découvert une souche bactérienne qui peut littéralement manger le plastique utilisé pour faire des bouteilles, et l'a maintenant amélioré pour le faire fonctionner plus vite. Les effets sont modestes – ce n'est pas une solution complète à la pollution plastique – mais ils montrent comment les bactéries pourraient aider à créer un recyclage plus respectueux de l'environnement.

Les plastiques sont des polymères complexes, ce qui signifie qu'ils sont longs. dans l'eau. La force de ces chaînes rend le plastique très durable et signifie qu'il faut beaucoup de temps pour se décomposer naturellement. Si elles pouvaient être décomposées en unités chimiques plus petites et solubles, ces blocs de construction pourraient être récoltés et recyclés pour former de nouveaux plastiques dans un système en boucle fermée.

En 2016, des scientifiques du Japon ont testé différentes bactéries provenant d'une usine de recyclage de bouteilles et ont constaté que Ideonella sakaiensis 201-F6 pouvait digérer le plastique utilisé pour fabriquer des bouteilles de boissons à usage unique, du polyéthylène téréphtalate (PET). Il fonctionne en sécrétant une enzyme (un type de protéine qui peut accélérer les réactions chimiques) connue sous le nom de PETase. Cela sépare certaines liaisons chimiques (esters) en PET, laissant des molécules plus petites que les bactéries peuvent absorber, en utilisant le carbone comme source de nourriture.

Bien que d'autres enzymes bactériennes digèrent lentement le PET , la nouvelle enzyme avait apparemment évolué spécifiquement pour ce travail. Cela suggère qu'il pourrait être plus rapide et plus efficace et avoir ainsi un potentiel d'utilisation dans le bio-recyclage.

En conséquence, plusieurs équipes ont essayé de comprendre exactement comment fonctionne PETase en étudiant sa structure. Au cours des 12 derniers mois, des groupes de Corée Chine et Royaume-Uni, États-Unis et Brésil ont tous publié des travaux montrant la structure de l'enzyme à haute résolution et analysant ses mécanismes.

Ces documents montrent que la partie de la protéine PETase qui effectue la digestion chimique est physiquement adaptée pour se lier aux surfaces de PET et fonctionne à 30 ° C, ce qui la rend appropriée au recyclage dans les bioréacteurs. Deux des équipes ont également montré qu'en modifiant subtilement les propriétés chimiques de l'enzyme, il interagissait avec le PET, qu'il fonctionnait plus rapidement que la PETase naturelle.

L'utilisation d'enzymes provenant de bactéries dans les bioréacteurs pour décomposer le plastique est encore plus facile dit que fait. Les propriétés physiques des plastiques les rendent très difficiles à interagir avec les enzymes

Le PET utilisé dans les bouteilles de boissons a une structure semi-cristalline, ce qui signifie que les molécules de plastique sont tassées et difficiles pour l'enzyme. pour se rendre à. La dernière étude montre que l'enzyme amplifiée a probablement bien fonctionné car la partie de la molécule impliquée dans la réaction est très accessible, ce qui permet à l'enzyme d'attaquer même les molécules de PET enterrées.

Améliorations modestes

Les améliorations de l'activité PETase n'ont pas été spectaculaires, et nous sommes loin d'une solution à notre crise plastique. Mais cette recherche nous aide à comprendre comment cette enzyme prometteuse décompose le PET et suggère comment nous pourrions le faire fonctionner plus rapidement en manipulant ses parties actives.

Il est relativement inhabituel de pouvoir concevoir des enzymes qui fonctionnent mieux qu'elles n'ont évolué la nature. Peut-être que cette réussite reflète le fait que les bactéries qui utilisent la PETase n'ont évolué que récemment pour survivre sur ce plastique artificiel. Cela pourrait donner aux scientifiques une opportunité excitante de dépasser l'évolution en développant des formes optimisées de PETase.

Cependant, il y a une inquiétude. Bien que toutes les bactéries modifiées utilisées dans les bioréacteurs soient susceptibles d'être très contrôlées, le fait qu'elles ont évolué pour se dégrader et consommer du plastique suggère que les matériaux sur lesquels nous comptons si fortement ne sont peut-être pas aussi durables que nous le pensions

. les bactéries ont commencé à manger du plastique à l'état sauvage alors les produits et les structures conçus pour durer de nombreuses années pourraient être menacés. L'industrie des plastiques ferait face au sérieux défi d'empêcher ses produits d'être contaminés par des micro-organismes affamés.

Les leçons des antibiotiques nous enseignent que nous sommes lents à déjouer les bactéries . Mais peut-être que des études comme celles-ci nous donneront une longueur d'avance.

Emily Flashman chercheur en enzymologie, Université d'Oxford [19659002] Cet article a été publié à l'origine le The Conversation . Lisez l'article original .